Grop prostetic
Un grop prostetic es lo compausant non aminoacidic que fa partida de l'estructura de qualques proteïnas e que se tròba fòrtament jonhut a la rèsta de la molecula. Las proteïnas amb grop prostetic recebon lo nom d'eteroproteïnas (o proteïnas conjugadas). I a d'enzims que son de proteïnas conjugadas; se tracta d'enzims que requerisson qualque cofactor (metallic o organic) e aqueste se tròba ligat amb fòrça de manièra permanenta en l'estructura moleculara. S'un cofactor enzimatic (metallic o organic) se jonh sonque a l'enzim pendent la catalisi se considèra pas coma un grop prostetic.
Lista de grops prostetics
modificar| Grop prostetic | Foncion | Distribucion |
| Flavin mononucleotid [1] | Reaccions redox | Bactèris, Archaea e eucariòtas |
| Flavin adenina dinucleotid [1] | Reaccions redox | Bactèris, Archaea e eucariòtas |
| Pirroloquinolina quinona [2] | Reaccions Redox | Bactèris |
| Fosfat de piridoxal [3] | Transaminacion, descarboxilacion e desaminacion | Bactèris, Archaea e eucariòtas |
| Biotina [4] | Carboxilacion | Bactèris, Archaea e eucariòtas |
| Metilcobalamina [5] | Metilacion e isomerizacion | Bactèris, Archaea e eucariòtas |
| Pirofosfat de tiamina [6] | Descarboxilacion | Bactèris, Archaea e eucariòtas |
| Hem [7] | Reaccions redox | Bactèris, Archaea e eucariòtas |
| Molibdopterina [8][9] | Reaccions d'oxigenacion | Bactèris, Archaea e eucariòtas |
| Acid lipoïc [10] | Reaccions redox | Bactèris, Archaea e eucariòtas |
Referéncias
modificar- ↑ 1,0 et 1,1 Joosten V, van Berkel WJ (2007). Flavoenzymes 11, 195–202.
- ↑ Salisbury SA, Forrest HS, Cruse WB, Kennard (1979). A novel coenzyme from Bactèril primary alcohol dehydrogenases. 280, 843-4. PMID 471057
- ↑ Eliot AC, Kirsch JF (2004). Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations 73, 383–415.
- ↑ Jitrapakdee S, Wallace JC (2003). The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements 4, 217–29.
- ↑ Banerjee R, Ragsdale SW (2003). The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes 72, 209–47.
- ↑ Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF (2007). Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes 64, 892–905.
- ↑ Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S (2004). Biology of heme in health and disease 11, 981–6.
- ↑ Mendel RR, Hänsch R (2002). Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants 53, 1689–98.
- ↑ Mendel RR, Bittner F (2006). Cell biology of molybdenum 1763, 621–35.
- ↑ Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH (1998). Alpha-lipoic acid in liver metabolism and disease 24, 1023–39.