Cristallografia de rais X : Diferéncia entre lei versions

[[Imatge:X_ray_diffraction.png|thumb|Determinacion d'una estructura de proteïna per cristallografia de rais X]]

La '''cristallografia de rais X''' es una tecnica que consistís a far passar un fais de [[rais X]] a travèrs d'un [[cristal]] de la substància subjècta a estudi. Lo fais s'escinde en de divèrsas direccions a causa de la simetria de l'agropacion d'[[atòm|atòms]] e, per difraccion, dona luòc a un patron d'intensitats que se pòt interpretar segon la posicion dels [[atòm|atòms]] dins lo cristal, en aplicant la [[lei de Bragg]]. La cristallografia de rais X exerciguèt un rotle essencial dins la descripcion de l'eliç dobla de la molecula d'[[ADN]] (Vejatz tanben: [[Rosalind Franklin]], [[James D. Watson]], [[Francis Crick]]). Aquesta tecnica s'utiliza largament dins la determinacion d'[[estructura dei proteïnas|estructuras de proteïna]]s.